Мы используем файлы cookie.
Продолжая использовать сайт, вы даете свое согласие на работу с этими файлами.

HDAC1

Подписчиков: 0, рейтинг: 0
HDAC1
Наявні структури
PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HDAC1, GON-10, HD1, RPD3, RPD3L1, histone deacetylase 1, KDAC1
Зовнішні ІД OMIM: 601241 MGI: 108086 HomoloGene: 68426 GeneCards: HDAC1
Реагує на сполуку
abexinostat, apicidin, belinostat, Масляна кислота, entinostat, givinostat, mocetinostat, panobinostat, pracinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, Вальпроєва кислота, Золінза
Шаблон експресії
PBB GE HDAC1 201209 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004964
NM_008228
RefSeq (білок)
NP_004955
NP_032254
Локус (UCSC) Хр. 1: 32.29 – 32.33 Mb Хр. 4: 129.41 – 129.44 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HDAC1 (англ. Histone deacetylase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 482 амінокислот, а молекулярна маса — 55 103.

Послідовність амінокислот
10 20 30 40 50
MAQTQGTRRK VCYYYDGDVG NYYYGQGHPM KPHRIRMTHN LLLNYGLYRK
MEIYRPHKAN AEEMTKYHSD DYIKFLRSIR PDNMSEYSKQ MQRFNVGEDC
PVFDGLFEFC QLSTGGSVAS AVKLNKQQTD IAVNWAGGLH HAKKSEASGF
CYVNDIVLAI LELLKYHQRV LYIDIDIHHG DGVEEAFYTT DRVMTVSFHK
YGEYFPGTGD LRDIGAGKGK YYAVNYPLRD GIDDESYEAI FKPVMSKVME
MFQPSAVVLQ CGSDSLSGDR LGCFNLTIKG HAKCVEFVKS FNLPMLMLGG
GGYTIRNVAR CWTYETAVAL DTEIPNELPY NDYFEYFGPD FKLHISPSNM
TNQNTNEYLE KIKQRLFENL RMLPHAPGVQ MQAIPEDAIP EESGDEDEDD
PDKRISICSS DKRIACEEEF SDSEEEGEGG RKNSSNFKKA KRVKTEDEKE
KDPEEKKEVT EEEKTKEEKP EAKGVKEEVK LA

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, регуляторів хроматину. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми. Локалізований у ядрі.

Література

  • Taunton J., Hassig C.A., Schreiber S.L. (1996). A mammalian histone deacetylase related to the yeast transcriptional regulator Rpd3p.. Science 272: 408 — 411.  PubMed DOI:10.1126/science.272.5260.408
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Cai R.L., Yan-Neale Y., Cueto M.A., Xu H., Cohen D. (2000). HDAC1, a histone deacetylase, forms a complex with Hus1 and Rad9, two G2/M checkpoint Rad proteins.. J. Biol. Chem. 275: 27909 — 27916.  PubMed DOI:10.1074/jbc.M000168200
  • Wei L.-N., Hu X., Chandra D., Seto E., Farooqui M. (2000). Receptor-interacting protein 140 directly recruits histone deacetylases for gene silencing.. J. Biol. Chem. 275: 40782 — 40787.  PubMed DOI:10.1074/jbc.M004821200
  • Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. (2000). Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97: 1056 — 1061.  PubMed DOI:10.1073/pnas.97.3.1056
  • Pflum M.K.H., Tong J.K., Lane W.S., Schreiber S.L. (2001). Histone deacetylase 1 phosphorylation promotes enzymatic activity and complex formation.. J. Biol. Chem. 276: 47733 — 47741.  PubMed DOI:10.1074/jbc.M105590200

Див. також


Новое сообщение