Мы используем файлы cookie.
Продолжая использовать сайт, вы даете свое согласие на работу с этими файлами.

FST

Другие языки:

FST

Подписчиков: 0, рейтинг: 0

FST

Наявні структури

PDB

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3HH2, 2B0U, 2P6A

Ідентифікатори

Символи

FST, FS, follistatin

Зовнішні ІД

OMIM: 136470 MGI: 95586 HomoloGene: 7324 GeneCards: FST

Онтологія гена
Молекулярна функція	• heparan sulfate proteoglycan binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • signal transducer activity • activin binding • activin receptor antagonist activity
Клітинна компонента	• extracellular region
Біологічний процес	• positive regulation of hair follicle development • negative regulation of activin receptor signaling pathway • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • hematopoietic progenitor cell differentiation • GO:0072468 Сигнальна трансдукція
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


10468


14313

Ensembl


ENSG00000134363


ENSMUSG00000021765

UniProt


P19883


P47931

RefSeq (мРНК)


NM_006350 NM_013409


NM_008046 NM_001301373 NM_001301375

RefSeq (білок)


NP_006341 NP_037541


NP_001288302 NP_001288304 NP_032072

Локус (UCSC)

Хр. 5: 53.48 – 53.49 Mb

Хр. 13: 114.59 – 114.6 Mb

PubMed search

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

FST (англ. Follistatin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 344 амінокислот, а молекулярна маса — 38 007.

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVRARHQPGG	LCLLLLLLCQ	FMEDRSAQAG	NCWLRQAKNG	RCQVLYKTEL
SKEECCSTGR	LSTSWTEEDV	NDNTLFKWMI	FNGGAPNCIP	CKETCENVDC
GPGKKCRMNK	KNKPRCVCAP	DCSNITWKGP	VCGLDGKTYR	NECALLKARC
KEQPELEVQY	QGRCKKTCRD	VFCPGSSTCV	VDQTNNAYCV	TCNRICPEPA
SSEQYLCGND	GVTYSSACHL	RKATCLLGRS	IGLAYEGKCI	KAKSCEDIQC
TGGKKCLWDF	KVGRGRCSLC	DELCPDSKSD	EPVCASDNAT	YASECAMKEA
ACSSGVLLEV	KHSGSCNSIS	EDTEEEEEDE	DQDYSFPISS	ILEW

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites.. Protein Sci. 13: 2819 — 2824. PubMed DOI:10.1110/ps.04682504
Schneyer A.L., Wang Q., Sidis Y., Sluss P.M. (2004). Differential distribution of follistatin isoforms: application of a new FS315-specific immunoassay.. J. Clin. Endocrinol. Metab. 89: 5067 — 5075. PubMed DOI:10.1210/jc.2004-0162
Thompson T.B., Lerch T.F., Cook R.W., Woodruff T.K., Jardetzky T.S. (2005). The structure of the follistatin:activin complex reveals antagonism of both type I and type II receptor binding.. Dev. Cell 9: 535 — 543. PubMed DOI:10.1016/j.devcel.2005.09.008
Lerch T.F., Shimasaki S., Woodruff T.K., Jardetzky T.S. (2007). Structural and biophysical coupling of heparin and activin binding to follistatin isoform functions.. J. Biol. Chem. 282: 15930 — 15939. PubMed DOI:10.1074/jbc.M700737200
Cash J.N., Rejon C.A., McPherron A.C., Bernard D.J., Thompson T.B. (2009). The structure of myostatin:follistatin 288: insights into receptor utilization and heparin binding.. EMBO J. 28: 2662 — 2676. PubMed DOI:10.1038/emboj.2009.205

Див. також

Хромосома 5