Мы используем файлы cookie.
Продолжая использовать сайт, вы даете свое согласие на работу с этими файлами.

Альфа-фетопротеїн

Подписчиков: 0, рейтинг: 0
Альфа-фетопротеїн
Наявні структури
PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи AFP, AFPD, FETA, HPalpha fetoprotein
Зовнішні ІД OMIM: 104150 MGI: 87951 HomoloGene: 36278 GeneCards: AFP
Шаблон експресії
PBB GE AFP 204694 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001134
NM_001354717
NM_007423
RefSeq (білок)
NP_001125
NP_001341646
NP_031449
Локус (UCSC) Хр. 4: 73.43 – 73.46 Mb Хр. 5: 90.64 – 90.66 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Альфа-фетопротеїн (АФП, англ. Alpha fetoprotein) — білок, який кодується геном AFP, розташованим у людини на довгому плечі 4-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 609 амінокислот, а молекулярна маса — 68 678. Це глікопротеїн, що утворюється у людини протягом ембріонального розвитку ентодермальними тканинами і печінкою, або у дорослих у клітинах злоякісних пухлин печінки. Альфа-фетопротеїн фізіологічно виконує функцію фетального транспортного білка, що транспортує мідь, нікель, жирні кислоти і білірубін у крові плоду.

АФП є структурно спорідненим з іншими транспортними білками, такими як альбумін, вітамін D-синтезуючий протеїн і афалін. Синтез у людини починається на четвертому тижні ембріогенезу, максимально між 12 і 16 тижнями вагітності і майже повністю припиняється після народження. У дорослих вміст білка в крові менше як 40 нг/мл.

Послідовність амінокислот
10 20 30 40 50
MKWVESIFLI FLLNFTESRT LHRNEYGIAS ILDSYQCTAE ISLADLATIF
FAQFVQEATY KEVSKMVKDA LTAIEKPTGD EQSSGCLENQ LPAFLEELCH
EKEILEKYGH SDCCSQSEEG RHNCFLAHKK PTPASIPLFQ VPEPVTSCEA
YEEDRETFMN KFIYEIARRH PFLYAPTILL WAARYDKIIP SCCKAENAVE
CFQTKAATVT KELRESSLLN QHACAVMKNF GTRTFQAITV TKLSQKFTKV
NFTEIQKLVL DVAHVHEHCC RGDVLDCLQD GEKIMSYICS QQDTLSNKIT
ECCKLTTLER GQCIIHAEND EKPEGLSPNL NRFLGDRDFN QFSSGEKNIF
LASFVHEYSR RHPQLAVSVI LRVAKGYQEL LEKCFQTENP LECQDKGEEE
LQKYIQESQA LAKRSCGLFQ KLGEYYLQNA FLVAYTKKAP QLTSSELMAI
TRKMAATAAT CCQLSEDKLL ACGEGAADII IGHLCIRHEM TPVNPGVGQC
CTSSYANRRP CFSSLVVDET YVPPAFSDDK FIFHKDLCQA QGVALQTMKQ
EFLINLVKQK PQITEEQLEA VIADFSGLLE KCCQGQEQEV CFAEEGQKLI
SKTRAALGV

Білок має сайт для зв'язування з іоном міді. Секретований назовні.

Діагностичне значення

Дуже висока концентрація АФП в крові матері чи у навколоплідних водах може вказувати на наявність вад розвитку плоду. До них належать:

Причиною підвищеного вмісту альфа-фетпротеїну може бути і багатоплідна вагітність. Зниження АФП між 14 і 20 тижнями вагітності може бути ознакою синдрому Дауна (трисомія 21) у ненародженої дитини, трисомії 18, затримки внутрішньоутробного розвитку та ін.

Високий рівень альфа-фетопротеїну у чоловіків і невагітних жінок вказує в першу чергу на гепатокарциному, меншою мірою — на хронічний гепатит, цироз печінки. Виявлення вогнищевих утворень неправильної форми із змінами доплерової картини у паренхимі печінки при ультразвуковому дослідженні в поєднанні із наростанням збільшення рівня АФП протягом 6 місяців має розглядатися як наявність гепатокарциноми і відразу спонукати до проведення високоточної хіміоемболізації, або за наявності дрібних пухлин — резекції, черезшкірної абляції чи трансплантації печінки.

Лабораторні тести

Вимірювання вмісту АФП у сироватці крові можна проводити як окремим дослідженням — АФП-тест, так і в комбінації з визначенням рівня інших гормонів: естрадіолу і хоріонічного гонадотропіну — потрійний скринінг.

Недоліки АПФ-тесту

Близько 90 % жінок, у яких було виявлено підвищений рівень альфа-фетопротеїну, народжують здорових дітей. Відхилення від норми часто пов'язане з похибками у встановленні терміну вагітності. Багато вчених вважають, що такий високий рівень «хибно-позитивних» результатів роблять такий тест невиправданим. Заключний діагноз синдрому Дауна та ін. можна поставити тільки після хромосомного аналізу тканин дитини.

Див. також

Література

  • Morinaga T., Sakai M., Wegmann T.G., Tamaoki T. (1983). Primary structures of human alpha-fetoprotein and its mRNA.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 4604 — 4608.  PubMed DOI:10.1073/pnas.80.15.4604
  • Gibbs P.E.M., Zielinski R., Boyd C., Dugaiczyk A. (1987). Structure, polymorphism, and novel repeated DNA elements revealed by a complete sequence of the human alpha-fetoprotein gene.. Biochemistry 26: 1332 — 1343.  PubMed DOI:10.1021/bi00379a020
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Beattie W.G., Dugaiczyk A. (1982). Structure and evolution of human alpha-fetoprotein deduced from partial sequence of cloned cDNA.. Gene 20: 415 — 422.  PubMed DOI:10.1016/0378-1119(82)90210-4
  • Yachnin S., Hsu R., Heinrikson R.L., Miller J.B. (1977). Studies on human alpha-fetoprotein. Isolation and characterization of monomeric and polymeric forms and amino-terminal sequence analysis.. Biochim. Biophys. Acta 493: 418 — 428.  PubMed DOI:10.1016/0005-2795(77)90198-2
  • Liu M.C., Yu S., Sy J., Redman C.M., Lipmann F. (1985). Tyrosine sulfation of proteins from the human hepatoma cell line HepG2.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 7160 — 7164.  PubMed DOI:10.1073/pnas.82.21.7160



Новое сообщение